Реннин

Реннин, или химозин, — это протеолитический фермент, который вырабатывается у молодых жвачных животных слизистой оболочкой сычуга (четвёртого отдела желудка). Он синтезируется в виде неактивного предшественника — прореннина.

Активация фермента:

Прореннин превращается в активный реннин в кислой среде.
Активация происходит под действием другого фермента, пепсина, а также автокаталитически (то есть молекулы прореннина активируют друг друга).
В процессе активации молекулярная масса белка уменьшается с 36 200 дальтон (прореннин) до 30 700 дальтон (активный реннин).

Функция и применение:

Реннин является ключевым молокосвёртывающим ферментом. Для его работы необходимо присутствие ионов кальция (Ca²⁺). Оптимальная кислотность (pH) для его активности составляет около 4,8. Благодаря своей способности специфически расщеплять казеин — основной белок молока, — реннин традиционно широко применяется в сыроварении для формирования сгустка.

Современный контекст

В современной пищевой промышленности, особенно в связи с масштабами производства и этическими соображениями, натуральный реннин (получаемый из желудков телят) часто заменяют:

Микробным химозином — ферментом, производимым генетически модифицированными микроорганизмами (например, грибами Aspergillus niger или дрожжами Kluyveromyces lactis), который является полным аналогом животного фермента.
Ферментными препаратами растительного (например, из цветков артишока или фигового дерева) или грибного (например, из Rhizomucor miehei) происхождения, хотя их свойства могут несколько отличаться от реннина.

Эти альтернативы составляют значительную долю на мировом рынке сычужных ферментов.