Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент из класса оксидоредуктаз, катализирующий обратимую реакцию восстановления пировиноградной кислоты (пирувата) до молочной кислоты (лактата). Эта реакция является завершающим этапом гликолиза — процесса расщепления глюкозы для получения энергии в условиях недостатка кислорода.

Структурно ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из четырёх полипептидных субъединиц. Существует два основных типа этих субъединиц:

• H-тип (от англ. heart — сердце), преимущественно характерный для сердечной мышцы.
• M-тип (от англ. muscle — мышца), характерный для скелетных мышц и печени.

Различные комбинации этих субъединиц (H₄, H₃M₁, H₂M₂, H₁M₃, M₄) образуют пять молекулярных форм фермента — изоферментов ЛДГ. Молекулярная масса фермента, например, из скелетных мышц, составляет около 140 000 дальтон.

Поскольку разные ткани организма содержат характерный для них профиль изоферментов ЛДГ, определение их соотношения в сыворотке крови является важным диагностическим инструментом. Повышение уровня определённых изоформ позволяет врачам дифференцировать повреждения различных органов:

• ЛДГ-1 (H₄) преобладает при повреждении миокарда (инфаркт).
• ЛДГ-5 (M₄) повышается при заболеваниях печени и скелетных мышц.

Современный контекст

Сегодня, несмотря на появление более специфичных кардиомаркёров (таких как тропонин), анализ изоферментов ЛДГ по-прежнему используется в клинической практике, особенно для мониторинга течения некоторых заболеваний (например, гемолитических анемий, онкологических процессов) и оценки повреждения тканей. Современные методы, такие как электрофорез, позволяют точно разделять и количественно определять все пять изоформ.