Химотрипсин

Химотрипсин — это протеолитический фермент, который у большинства позвоночных вместе с трипсином и другими пептидазами участвует в расщеплении белков в тонком кишечнике. Он синтезируется клетками поджелудочной железы в неактивной форме, называемой химотрипсиногеном, и превращается в активный химотрипсин под действием фермента трипсина.

Известны различные формы химотрипсина. Например, у некоторых млекопитающих выделяют химотрипсины A, B и C. Химотрипсин A быка был впервые получен в кристаллическом виде учёными М. Кунитцем и Дж. Нортропом в 1935 году.

Свойства химотрипсина A быка:

• Молекулярная масса — около 25 000.
• Молекула состоит из 245 аминокислотных остатков, свёрнутых в компактную глобулярную структуру.
• Фермент гидролизует (разрывает) в белках и пептидах преимущественно пептидные связи, в образовании которых участвуют гидрофобные и ароматические аминокислоты (например, тирозин, триптофан, фенилаланин).
• В отличие от трипсина, химотрипсин способен створаживать молоко.

Ферменты, похожие на химотрипсин, обнаружены не только у высших позвоночных, но и у низших позвоночных, а также у насекомых.

Современный контекст

Химотрипсин является классическим объектом изучения в биохимии и молекулярной биологии. Его трёхмерная структура была одной из первых среди белков, определённых методом рентгеноструктурного анализа (в 1960-х годах), что позволило детально изучить механизм его работы. Химотрипсин относится к семейству сериновых протеаз, так как в его активном центре ключевую роль играет остаток аминокислоты серина. Изучение химотрипсина заложило основы понимания специфичности, каталитического механизма и эволюции ферментов.