Учёные объяснили механизм переноса энергии в хлоропластах и его эволюцию

Исследование китайских учёных раскрыло молекулярный механизм, управляющий энергообменом внутри хлоропластов, проливая свет на ключевое событие в эволюции растений. Работа под руководством Фань Миньжуя из Центра передового опыта в области молекулярных наук о растениях Китайской академии наук объясняет структуру и функцию транспортера ATP/ADP — важного представителя семейства белков-переносчиков нуклеотидов (NTT), который облегчает перенос энергии через мембраны хлоропластов.

Результаты были опубликованы онлайн в журнале Nature 13 марта в статье "Structure and mechanism of the plastid/parasite ATP/ADP translocator".

Эволюционное происхождение и значение

• Хлоропласты, как и митохондрии, производят энергию, но используют для этого другой механизм. Митохондрии экспортируют ATP (энерговалюту клетки) в цитоплазму, а хлоропласты, наоборот, импортируют ATP из цитоплазмы с помощью белка NTT для питания фотосинтеза и синтеза крахмала и жирных кислот.
• Согласно теории эндосимбиоза, хлоропласты произошли от цианобактерий, но у свободноживущих цианобактерий нет белков NTT. Гипотеза предполагает, что предковая эукариотическая клетка захватила и цианобактерию, и хламидиеподобную бактерию. Цианобактерия могла получить ген NTT от хламидии через горизонтальный перенос генов, так как хламидии используют похожий белок для "кражи" ATP у клеток хозяина.

Структура и механизм работы

Чтобы проверить гипотезу, учёные определили трёхмерные структуры белков NTT из хлоропластов Arabidopsis и Chlamydia pneumoniae с разрешением около 2.72–2.90 Å.

• Белки состоят из 12 трансмембранных спиралей и имеют структуру, типичную для транспортеров суперсемейства MFS. Их общая архитектура схожа, что подтверждает общее эволюционное происхождение.
• Исследователи идентифицировали сайт связывания ATP (или ADP и неорганического фосфата, Pi). Связывание ATP включает множество взаимодействий его трёх частей (аденина, рибозы и фосфата) с белком. Аденин зажат между ароматическими и гидрофобными аминокислотными остатками, а отрицательно заряженные фосфатные группы взаимодействуют с положительно заряженными остатками.
• Сайт связывания ADP похож на сайт для ATP, но с конформационными различиями: фосфатные группы ATP вытянуты, а у ADP — сложены. Положение для Pi точно соответствует положению γ-фосфатной группы ATP.
• Эксперименты показали, что Pi значительно усиливает связывание ADP, что согласуется с их совместным транспортом белком NTT.

Специфичность и транспортный механизм

• Исследование выявило, что мутация эволюционно консервативного аспарагинового остатка (N282 в AtNTT1 Arabidopsis) в аланин резко увеличивает транспортную активность в отношении других нуклеотидов (GTP, CTP, UTP). Это указывает на ключевую роль этого остатка в специфическом распознавании ATP.
• Сравнение структур NTT в разных конформациях и функциональные эксперименты показали, что N- и C-концевые домены белка относительно жёсткие и движутся друг относительно друга. Изменяя взаимодействия, белок облегчает связывание, трансмембранный транспорт и высвобождение ATP или ADP + Pi.
• Этот механизм соответствует модели чередующегося доступа "rocker-switch" для транспортеров MFS, что обеспечивает эффективный перенос субстрата через мембрану.

Значение исследования

Работа не только раскрывает молекулярный механизм распознавания субстрата и трансмембранного транспорта белком NTT, но и углубляет понимание механизма переноса энергии при эндосимбиозе хлоропластов. Она также открывает перспективы для:

• Конструирования белков NTT с целью повышения урожайности сельскохозяйственных культур.
• Разработки ингибиторов NTT для лечения заболеваний, вызываемых облигатными внутриклеточными патогенами.