Обнаружена метилирование гистидина как новый посттрансляционный модификация гистоновых белков

В ядрах эукариот длинная двойная спираль геномной ДНК оборачивается вокруг глобулярных белков — гистонов. На гистонах происходят различные посттрансляционные модификации, например, добавление химических групп. Метилирование остатков лизина в гистонах регулирует упаковку ДНК и работает как переключатель для включения и выключения транскрипции генов.

Исследовательская группа обнаружила метилирование остатков гистидина как новую посттрансляционную модификацию гистонов, используя уникальный метод для точного определения наличия и типа метилирования белков. Работа опубликована в Journal of Biological Chemistry.

Гистоны образуют октамер, содержащий по две копии четырёх основных белков: H2A, H2B, H3 и H4. Метилирование гистидина было обнаружено:

• На 82-м гистидине гистона H2A.
• На 39-м гистидине гистона H3.

Исследование всех состояний метилирования гистона H3 показало, что большинство метильных модификаций сосредоточено на остатках лизина. Это говорит о том, что метилирование гистидина в гистонах происходит лишь у немногих гистонов в специфичных регионах генома.

Гистоны содержат много остатков лизина, которые подвергаются различным модификациям (метилированию, ацетилированию). Комбинация этих модификаций называется гистоновым кодом, который направляет регуляцию транскрипции. Открытие метилирования гистидина — новый шаг к расшифровке этого кода.