Фермент CelA эффективно расщепляет целлюлозу независимо от её кристалличности

Фермент CelA, обнаруженный в Национальной лаборатории возобновляемых источников энергии (NREL) Министерства энергетики США, эффективно расщепляет целлюлозные волокна независимо от того, является ли их кристаллическая структура простой или сложной. Ни один другой фермент не демонстрировал такой способности.

CelA происходит из бактерии Caldicellulosiruptor bescii. Три года назад в журнале Science учёные NREL сообщили, что он может преобразовывать биомассу в сахара быстрее, чем конкурирующие катализаторы в коммерческих ферментных препаратах. Новое исследование, опубликованное в Scientific Reports, показывает, как этот фермент может помочь преодолеть технические и экономические барьеры на пути коммерциализации целлюлозного биотоплива.

Кристаллическая структура целлюлозы в клеточных стенках растений обычно представляет проблему для целлюлаз — ферментов, расщепляющих целлюлозу. Чем выше кристалличность, тем прочнее волокна. Испытанные до сих пор грибковые ферменты не могут легко расщеплять волокна с высокой кристалличностью для последующего преобразования в биотопливо. Однако CelA не зависит от уровня кристалличности.

«CelA способен расщеплять целлюлозу с высокой кристалличностью так же эффективно, как и с низкой, чего никогда не показывал ни один другой фермент», — заявил Янник Бомбл, старший научный сотрудник NREL и ведущий автор статьи. — «Чем лучше целлюлаза, тем быстрее можно преобразовать биомассу в простые сахара и тем дешевле станет процесс».

Исследователи изучили, как CelA расщепляет и взаимодействует с компонентами клеточных стенок кукурузной соломы: глюканом, ксиланом и лигнином. На образцы соломы и хлопковых волокон применяли химическую предобработку, оставляя различное количество компонентов и разную степень кристалличности соответственно. Эксперименты показали, что степень кристалличности не влияла на эффективность фермента.

Проблема возникла, когда CelA столкнулся с лигнином — компонентом, придающим жёсткость клеточным стенкам. При некоторых условиях предобработки часть лигнина оставалась, и это останавливало работу фермента.

«Если он связывается с лигнином, он просто застревает. Он больше не может перерабатывать или расщеплять биомассу», — пояснил Бомбл. — «Когда это происходит, вы теряете фермент. Чем больше ферментов теряется из-за непродуктивного связывания, тем менее эффективно преобразование. Обычно в этом и заключается проблема. Вот почему мы работаем над стратегиями, которые предотвратят связывание CelA с лигнином, но сохранят его жизненно важное сродство к целлюлозе».