Белок E. coli, считавшийся уникальным, может таковым не быть

Белок YfeX бактерии E. coli, недавно считавшийся уникальным механизмом утилизации железа, может им не являться. К такому выводу пришли исследователи из Университета Джорджии, Fellowship for Interpretation of Genomes, Университета Оклахомы и Медицинской школы Университета Юты, опубликовавшие результаты в журнале mBio.

Способность получать железо от хозяина — ключевой фактор для бактерий в установлении инфекции. Основной источник железа — гем, компонент гемоглобина. Патогенные бактерии эволюционировали сложные механизмы для захвата гема и извлечения из него железа. Ранее сообщалось, что белок YfeX E. coli способен удалять железо из гема с помощью процесса дехелации, оставляя интактный тетрапиррол. Это полностью отличалось бы от всех известных биологических систем удаления железа и представляло бы новую важную особенность с потенциальными последствиями для понимания патогенеза.

На основе генетических последовательностей YfeX был отнесён к пероксидазам, обесцвечивающим красители (DyP) — относительно недавно описанному суперсемейству гем-содержащих пероксидаз, встречающихся у грибов и бактерий.

В новом исследовании учёные показали, что YfeX является типичной DyP-пероксидазой без способности к дехелации железа из гема.

"Представленные данные демонстрируют, что рекомбинантный YfeX — это типичная DyP-пероксидаза и не обладает каталитической способностью удалять железо из гема in vitro".

Эксперименты in vivo с YfeX в E. coli и его гомологом в Vibrio fischeri также не выявили доказательств его участия в получении железа из гема или генерации порфирина из экзогенного гема.