Миофибриллы

Миофибриллы (от мио... и фибриллы) — это сократимые белковые нити, расположенные в саркоплазме (цитоплазме) поперечнополосатых мышечных волокон, клеток сердечной мышцы (кардиомиоцитов) и мышц с двойной косой исчерченностью. Именно они обеспечивают процесс мышечного сокращения.

Строение и состав:

  • Размер: Диаметр миофибрилл составляет от 0,5 до нескольких микрометров (мкм).
  • Основные компоненты: Основу миофибрилл составляют белковые нити — миофиламенты (или протофибриллы), которые бывают двух основных типов:
    • Толстые миозиновые нити: Длина около 1500 нм, диаметр 10–15 нм.
    • Тонкие актиновые нити: Длина 1000–1100 нм, диаметр 5–8 нм.
  • Дополнительные белки: В состав миофибрилл входят и другие регуляторные и структурные белки:
    • Тропомиозин Б — присутствует в тонких нитях мышц всех типов.
    • Тропомиозин А (парамиозин) — находится в толстых нитях мышц с двойной косой исчерченностью.
    • α- и β-актинины, тропонин и другие.
  • Гипотеза: Некоторые модели допускают существование третьего типа нитей — так называемых «сверхтонких филаментов».

Функция: Механизм взаимодействия актиновых и миозиновых филаментов, лежащий в основе сокращения, подробно описан в статье «Мышечное сокращение».

Современный контекст

Современная цитология и молекулярная биология значительно углубили понимание структуры миофибрилл. Ключевые уточнения:

  1. Саркомер как единица сокращения: Миофибрилла имеет чёткую поперечную исчерченность, обусловленная упорядоченным чередованием саркомеров — повторяющихся сократительных единиц. Каждый саркомер ограничен Z-дисками, к которым крепятся тонкие актиновые филаменты. Толстые миозиновые филаменты расположены в центре саркомера, образуя тёмную А-диску.
  2. Молекулярный механизм: Современная модель — теория скользящих нитей — детализирует, как головки миозиновых молекул (содержащие АТФазу) цепляются за активные сайты на актиновых филаментах, совершают «гребковое» движение и тем самым втягивают актиновые нити между миозиновыми, укорачивая саркомер.
  3. Регуляция: Роль тропонина и тропомиозина в регуляции сокращения раскрыта полностью. В покое тропомиозин блокирует активные сайты на актине. Связывание ионов кальция (Ca²⁺) с тропонином вызывает конформационные изменения, сдвигающие тропомиозин и открывающие сайты для связывания с миозином.
  4. Дополнительные белки: Обнаружена целая сеть вспомогательных белков (титин, небулин, десмин и др.), которые стабилизируют структуру саркомера, обеспечивают его эластичность и правильную сборку миофибрилл.