Учёные впервые детально визуализировали взаимодействие белков мышечного сокращения

Исследователи из Института молекулярной физиологии Макса Планка в Дортмунде впервые получили изображение комплекса актин-миозин-тропомиозин с рекордной точностью 0.8 нанометров (менее одной миллионной миллиметра). Это позволило точно определить расположение белков в комплексе и проанализировать процессы мышечного сокращения.

Как работает сокращение

• Саркомер — базовая функциональная единица мышцы — состоит из белков актина, миозина и тропомиозина.
• В состоянии покоя тропомиозин вместе с тропонином блокирует на актиновой нити сайт связывания для миозина.
• После притока кальция, который связывается с регуляторными белками, сайт связывания на актине открывается.
• Головка миозина присоединяется к этому сайту, меняет конформацию и, изгибаясь, тянет за собой актин. Скольжение нитей друг относительно друга приводит к укорочению саркомера и сокращению мышцы.

Значение открытия

• Учёные впервые смогли точно определить положение тропомиозина на актиновой нити в состоянии, связанном с миозином.
• Показано, что актин вызывает конформационные изменения в миозине.
• Сравнение структур миозина в разных состояниях позволило описать их взаимодействие с актином во время сокращения. «Мы, так сказать, нарисовали карту для биохимиков», — объясняет руководитель исследования Стефан Раунзер.

Медицинский аспект

Результаты важны для понимания причин некоторых наследственных заболеваний сердца. Сбои в работе сердца часто связаны с точковыми мутациями. Новые микрофотографии впервые позволили точно определить расположение этих мутаций в белковом комплексе. «Определение точного местоположения мутаций фундаментально для разработки методов лечения таких болезней сердца», — говорит Стефан Раунзер.