Атомная структура ключевого компонента мышц раскрыта
Актин — самый распространённый белок в организме. Он лежит в основе большинства движений: сокращения мышц, сердцебиения, свёртывания крови, коммуникации нервных клеток.
Группа биофизиков из Медицинской школы Перельмана Пенсильванского университета в журнале Science детально описала, как актиновые филаменты стабилизируются на одном из своих концов, образуя базовую мышечную структуру — саркомер.
- Актиновые филаменты обладают полярностью: плюс- и минус-концом.
- В саркомерах минус-концы филаментов стабилизирует универсальный каппирующий белок тропомодулин.
"Хотя существование этого белка известно почти 30 лет, мы до сих пор не знали, как он на самом деле работает", — говорит старший автор Роберто Домингес.
Исследователи представили атомные кристаллические структуры комплексов тропомодулина с актином. Анализ показал, как одна молекула тропомодулина обвивает минус-конец актинового филамента, специфически взаимодействуя с:
тремя субъединицами актина
двумя молекулами тропомиозина (другого белка, характерного для мышечных саркомеров) на каждом конце филамента.
Мутации в тропомодулине могут вызывать накопление нерегулярных пучков актиновых филаментов, что способствует развитию немалиновой миопатии и других нарушений скелетных мышц.
Команда теперь изучает другой мышечный белок — лейомодин. Он похож на тропомодулин, но, по-видимому, выполняет совершенно иную функцию, участвуя в развитии и репарации мышечных саркомеров.