Белки (соединения)
Белки, или протеины, — это высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот. Они играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ.
Молекулярная масса белков варьирует от ~ 5000 до многих миллионов. Огромное разнообразие белковых молекул (в состав которых, как правило, входят 20 α-L-аминокислот) обусловлено различной последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи. Именно это определяет различия их пространственной структуры, химических и физических свойств.
Основные свойства белков:
- Обладают амфотерными свойствами.
- Не проникают через полупроницаемые мембраны.
Классификация белков
Единой классификации не существует. Белки разделяют по разным критериям:
По форме молекулы: фибриллярные и глобулярные.
По выполняемой функции:
- Структурные.
- Каталитические (ферменты).
- Транспортные (гемоглобин, церулоплазмин).
- Регуляторные (некоторые гормоны).
- Защитные (антитела, токсины) и другие.
По составу:
- Простые белки (протеины) — состоят только из аминокислот.
- Сложные белки (протеиды) — в их состав, помимо
аминокислот, входят другие компоненты:
- Углеводы — гликопротеиды.
- Липиды — липопротеиды.
- Нуклеиновые кислоты — нуклеопротеиды.
- Металлы — металлопротеиды и так далее.
По растворимости в различных средах (воде, растворах солей, щелочах, кислотах, органических растворителях) выделяют: альбумины, глобулины, глутелины, гистоны, протамины, проламины.
Структура и биологическая активность
Биологическая активность белков обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой. Это позволяет решать задачи молекулярного узнавания (см. Комплементарность) и осуществлять тонкие регулирующие воздействия.
Различают несколько уровней структурной организации белков:
- Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- Вторичная структура — укладка полипептидной цепи в α-спиральные участки и β-структурные образования.
- Третичная структура — трёхмерная пространственная упаковка полипептидной цепи.
- Четвертичная структура — ассоциация нескольких отдельных полипептидных цепей в единую структуру (есть не у всех белков, чаще у регуляторных).
Иногда различные белки объединяются в надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое.
Наиболее устойчива первичная структура. Остальные уровни организации легко разрушаются при повышении температуры, резком изменении pH среды и других воздействиях. Такое нарушение называется денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биологических свойств. Первичная структура определяет вторичную и третичную, то есть обеспечивает самосборку белковой молекулы (это было показано при искусственном синтезе фермента рибонуклеазы).
Биосинтез и значение
Белки в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость этого постоянного обновления лежит в основе обмена веществ. Решающая роль в биосинтезе белков принадлежит нуклеиновым кислотам. Последовательность аминокислот в белке отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновой кислоте (см. Генетический код). Поэтому белки являются важнейшими маркёрами для изучения процессов эволюции и экспрессии генов.
Белки — один из основных продуктов питания человека и животных. Недостаток белков в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена.
Современный контекст
Современная биоинформатика и протеомика значительно углубили понимание белков. Установлены структуры десятков тысяч белков, что позволяет не только изучать их функции, но и конструировать новые белки с заданными свойствами (протеиновый инжиниринг). Открыты новые классы белков, например, интринсически неупорядоченные белки, которые не имеют жёсткой трёхмерной структуры, но играют ключевую роль в регуляции клеточных процессов. Понимание роли посттрансляционных модификаций (фосфорилирование, гликозилирование и др.) стало основой для развития таргетной терапии многих заболеваний.