Биофизики раскрыли, как три белка взаимодействуют для тонкой настройки движения клеток

Актин — один из самых распространенных и важных белков в клетке, формирующий филаменты, которые придают клетке форму и, удлиняясь, подобно мышцам, двигают её.

Известно, что активностью актина управляют три класса белков: один собирает филаменты (полимераза, например, формин), другой останавливает их рост (кэпирующий белок), а третий разбирает (деполимераза, например, твинфилин).

Биофизики из Университета Эмори обнаружили более сложную картину. Оказалось, что эти три белка могут действовать не только по отдельности или парами, но и все вместе одновременно на одном конце актинового филамента. Это позволяет им тонко регулировать динамику актина.

Используя передовую технологию микрофлюидики в сочетании с микроскопией полного внутреннего отражения (mf-TIRF), исследователи пометили молекулы актина, формина, твинфилина и кэпирующего белка флуоресцентными метками разного цвета.

Результаты удивили:

• Когда твинфилин (белок-разборщик) добавили в присутствии и формина, и кэпирующего белка, он не разбирал филамент, а наоборот — ускорял его удлинение.
• Твинфилин не мог присоединиться к формину на конце филамента в одиночку, но в присутствии кэпирующего белка все три белка одновременно умещались на крошечной поверхности конца актинового филамента (всего 5 нанометров).

Это открытие устанавливает новую парадигму: три белка работают в концерте, как "регуляторная рукоятка", для точного контроля скорости сборки актиновых филаментов. Это фундаментально для понимания клеточных процессов — от заживления ран и дифференцировки стволовых клеток до развития таких заболеваний, как рак.