Бактерия тонко настраивает белки для расширения их функций

Бактерия Mycoplasma pneumoniae, вызывающая атипичную пневмонию, помогает учёным понять, как клетки максимально эффективно используют ограниченные ресурсы. Измерив все производимые этой бактерией белки, учёные из Европейской лаборатории молекулярной биологии (EMBL) в Гейдельберге (Германия) и их коллеги выяснили, что секрет заключается в тонкой настройке.

Подобно тому, как механик может доработать автомобиль после его выпуска с завода, клетки имеют способы модифицировать белки, изменяя их химические свойства после производства — так называемые посттрансляционные модификации. Анн-Клод Гэвин, Пир Борк и их коллеги из EMBL измерили, сколько белков M. pneumoniae имеют определённые модификации. Они обнаружили, что две формы модификаций, известные как распространённые в наших собственных клетках, столь же распространены у этой простой бактерии.

Эти два типа посттрансляционных модификаций — фосфорилирование и ацетилирование лизина — также взаимодействуют и влияют друг на друга: учёные выяснили, что нарушение одного может вызвать изменения в другом. Поскольку M. pneumoniae — один из живых организмов с наименьшим разнообразием белков, это взаимодействие может быть способом получения дополнительных функций из ограниченного их числа: модифицируя каждый белок несколькими способами, клетка позволяет ему выполнять различные задачи. Поскольку более сложные клетки, подобные нашим, используют те же тактики модификации белков, это, вероятно, древняя стратегия, развившаяся до того, как наши ветви эволюционного дерева и M. pneumoniae разошлись.

Учёные также обнаружили, что уровни фосфорилирования в M. pneumoniae контролируют количество каждого белка у бактерии. Интересно, что это происходит не только путём влияния на считывание инструкций по сборке белка, закодированных в ДНК, но и путём изменения белков, участвующих в построении других белков. Эта тонкая настройка может позволить клетке быстрее реагировать на изменяющиеся потребности или ситуации.

Нарушив способность M. pneumoniae модифицировать белки, учёные также обнаружили, что катастрофа не обязательно наступает. Как и в наших собственных клетках, белки в этой бактерии редко работают в одиночку. Они взаимодействуют друг с другом, работают вместе или выполняют разные этапы цепных реакций. Учёные выяснили, что эти белковые сети обладают определённой буферной способностью: нарушение работы одного белка может повлиять на его непосредственных партнёров, но проблемы могут не распространяться по всей сети. Учёные надеются, что картирование различных сетей однажды позволит им предсказать, где целевое нарушение может нанести наибольший ущерб, что в конечном итоге может предоставить ценную информацию для разработки лекарств.

Исследование, опубликованное онлайн в Molecular Systems Biology, было проведено в сотрудничестве с Центром геномной регуляции в Барселоне (Испания), Утрехтским университетом (Нидерланды), Гёттингенским университетом имени Георга-Августа и Гейдельбергским университетом (оба — Германия).

Эта работа является продолжением исследований, опубликованных в трёх последовательных статьях в журнале Science в 2009 году.