Новое исследование проливает свет на древний проторибосомный комплекс и его роль в эволюции ранней жизни
Ученые получили новые данные о проторибосоме — молекулярной "ископаемой" структуре внутри рибосомы, играющей ключевую роль в происхождении жизни на Земле.
Междисциплинарная команда из Карлова университета и Высшей школы химической технологии в Праге, Миланского университета и Токийского научного института показала, как пептиды (напоминающие древнейшие фрагменты современных рибосомных белков) способствуют конденсации и стабилизации проторибосомной РНК.
Исследование, опубликованное в Nucleic Acids Research, может изменить наше понимание ранней эволюции рибосомы и ее значения для развития жизни.
"Эти взаимодействия между молекулярными предшественниками начали происходить более 4 миллиардов лет назад, до появления первой жизни", — говорит доктор Клара Глухова из Карлова университета.
Рибосомы, молекулярные машины, производящие белки, из-за их повсеместности и высокой консервативности считаются древними молекулярными ископаемыми.
Проторибосома окружает пептидилтрансферазный центр (PTC), ответственный за образование пептидных связей. Ранее было показано, что одна РНК может проявлять PTC-активность.
Однако в структуре рибосомы "хвосты" нескольких рибосомных белков (rPeptides) расположены рядом с PTC и считаются реликтами древнейших пептидов, которые, вероятно, взаимодействовали с проторибосомой до эволюции рибосомы в известный сегодня РНК-белковый комплекс. Роль этих rPeptides ранее не изучалась.
Новое исследование показывает, что rPeptides играют критическую роль в компартментализации и, следовательно, стабильности проторибосомы. Были изучены две эволюционные стадии проторибосомной РНК — конструкции длиной 617 и 136 нуклеотидов ("большая" и "малая").
Малая конструкция (связанная с ранее показанной PTC-активностью) более структурно гибкая. Хотя она взаимодействует с rPeptides с меньшей специфичностью, пептиды индуцируют коацервацию — процесс образования капель, подобных жидкости, — в широком диапазоне концентраций. Это, в свою очередь, защищает РНК от деградации.
Большая конструкция, как показали атомистические компьютерные симуляции группы профессора Михала Х. Кола́ржа, структурно более определена. Проторибосомная РНК в большой конструкции взаимодействует с rPeptides с более высокой специфичностью, и коацервация этого комплекса менее выражена.
Различные свойства двух стадий проторибосомы предполагают, что rPeptides изначально обеспечивали компартментализацию и предотвращали деградацию РНК, предшествуя появлению специфических РНК-белковых взаимодействий, критически важных для структурной целостности современной рибосомы.
"Наши результаты подразумевают, что пептиды играют жизненно важную роль в запуске конденсации и стабилизации проторибосомы. Это проливает свет на то, как фундаментальные жизненные процессы могли быть защищены и компартментализованы в добиотическом мире", — объясняет доктор Клара Глухова.
"В то же время спонтанное образование концентрированных капель тонко зависит от последовательности и структуры РНК, что подразумевает, что этот процесс довольно специфичен для рибосомных частиц", — добавляет профессор Джулиано Занкетта, соавтор исследования.