Структура ключевого белка для репарации ДНК раскрыта в 3D

Исследователи из Медицинской школы Вашингтонского университета в Сент-Луисе раскрыли структуру ключевого белка, участвующего в расплетении ДНК для её репарации. Поскольку этот белок критически важен для репарации ДНК у многих организмов, включая патогены, такие как M. tuberculosis и E. coli, понимание его работы может привести к новым способам блокировки роста возбудителей болезней.

Долгое время биохимические данные указывали, что этот белок — хеликаза UvrD1 — должен собираться из двух меньших субъединиц, чтобы расплетать молекулу ДНК. Однако структурные анализы выявляли только одиночный комплекс — мономер. Теперь исследование, опубликованное в Proceedings of the National Academy of Sciences, впервые показывает двухкомпонентную структуру — димер — этой ключевой хеликазной фермента, отвечая на вопросы о трёхмерной структуре и регуляции активности фермента, которые оставались нерешёнными десятилетиями.

Исследование возглавили Эрик Галбёрт, профессор биохимии и молекулярной биофизики, и Анкита Чадда, выполнившая эту работу как аспирант в его лаборатории, а также Тимоти Ломан, профессор биофизики, и Бинь Нгуен, научный сотрудник в лаборатории Ломана.

Их работа также указывает на возможные способы подавления активности фермента UvrD1, что может оказаться полезным для разработки новых методов лечения туберкулёза или других заболеваний, вызываемых организмами, которые полагаются на эти хеликазы для репарации своей ДНК.