Новый механизм теплового шока в E. coli: белок IbpA как регулятор

Клетки запускают тепловой шоковый ответ при высоких температурах, производя белки теплового шока (Hsps), включая малые белки теплового шока (sHsps). Они защищают клеточные структуры и помогают восстанавливать повреждённые белки.

В бактерии Escherichia coli sHsp IbpA выполняет необычную двойную роль:

1. Шаперон — помогает другим белкам.
2. "Предохранитель" — подавляет собственную выработку, когда она не нужна.

Хотя было известно, что IbpA регулирует экспрессию себя и своего паралога IbpB, оставалось неясным, влияет ли он на другие гены.

Новое исследование (опубликовано в PNAS) под руководством профессора Хидэки Тагути и доктора Цукуми Мива из Токийского технологического института раскрыло этот механизм.

Ключевые открытия:

• Сверхэкспрессия IbpA в генетически модифицированных штаммах E. coli привела к значительному снижению уровня многих Hsps.
• IbpA не влиял на эти белки на трансляционном уровне (синтез белка из РНК).
• Учёные выдвинули гипотезу: IbpA влияет на главный фактор транскрипции теплового шока — σ³², который регулирует около сотни генов.

Предложенная модель регуляции:

1. В нормальных условиях: IbpA подавляет трансляцию матричной РНК rpoH, которая кодирует σ³². Низкий уровень σ³² держит на минимуме производство всех Hsps, включая сам IbpA.
2. При тепловом стрессе: IbpA связывается с денатурированными белками, "отпуская" РНК rpoH. Это вызывает быстрый рост уровня σ³², который активирует массивную выработку Hsps для борьбы с последствиями шока.

Физиологический смысл:

• Скорость: Регуляция на уровне трансляции позволяет быстро запустить ответ на шок.
• Экономия ресурсов: Жёсткое подавление σ³² и, как следствие, Hsps в отсутствие стресса предотвращает ненужный синтез белков.

Вывод: Исследование раскрыло ранее неизвестную ключевую роль IbpA как регулятора всего теплового шокового ответа через контроль фактора σ³². Эти знания важны для биоинженерии, медицины и промышленности.