cKMT1 метилирует FNR и регулирует перенос энергии у цианобактерий
Цианобактерии — разнообразная группа прокариот, единственные прокариоты, способные к оксигенному фотосинтезу. Они играют ключевую роль в глобальных циклах углерода и азота. Synechocystis sp. PCC 6803 широко используется как модельный организм.
Метилирование лизина — консервативная регуляторная посттрансляционная модификация, осуществляемая лизин-метилтрансферазами (KMT). Их роль у фотосинтезирующих организмов оставалась малоизученной.
В исследовании, опубликованном в Molecular & Cellular Proteomics, группа под руководством профессора Ге Фена из Института гидробиологии Китайской академии наук раскрыла новые молекулярные механизмы лизин-метилтрансферазы cKMT1 у цианобактерий.
Основные результаты:
- Активность cKMT1: Исследователи подтвердили, что cKMT1 катализирует метилирование лизина как in vivo, так и in vitro. Отсутствие этого фермента нарушало циклический транспорт электронов и переход состояний у Synechocystis.
- Метиломный анализ: Сравнительный количественный анализ метилирования между клетками ΔcKMT1 и дикого типа (WT) выявил 305 сайтов метилирования лизина I класса в 232 белках. В клетках ΔcKMT1 было гипометилировано 80 сайтов в 58 белках.
- Мишень cKMT1: Анализ показал, что cKMT1 связывается с ферредоксин-НАДФ(+)-редуктазой (FNR) и катализирует её метилирование по остаткам K139 и K208.
- Ключевые остатки фермента: Моделирование структуры, сайт-направленный мутагенез и измерение активности KMT идентифицировали H118 и Y219 в cKMT1 как ключевые остатки, опосредующие связывание S-аденозил-L-метионина (SAM).
- Физиологическая роль: Используя мутации, имитирующие неметилированную форму FNR, учёные показали, что K139 — ключевой сайт. Метилирование FNR по ключевым остаткам лизина регулирует перенос энергии у Synechocystis.
Вывод: Исследование идентифицировало новую KMT у Synechocystis и раскрыло молекулярный механизм, с помощью которого метилирование, катализируемое cKMT1, регулирует перенос энергии и переход состояний у цианобактерий.