Ученые визуализировали "шестерни" конвейера в рибосомах — белковых фабриках клетки

Ученые впервые получили детальную картину рибосомы, "замороженной" вместе с фактором элонгации G (EF-G) — одним из ферментов, который продвигает белковый "конвейер" вперед. Результаты опубликованы в выпуске журнала Science от 16 октября.

Группа под руководством Венки Рамакришнана из Лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже (Англия) проанализировала кристаллы рибосомы, связанной с EF-G, с помощью рентгеновских лучей и использовала эти данные для определения молекулярной структуры.

Ключевые моменты исследования:

• Материал: Ученые получили кристаллы, вырастив термоустойчивые бактерии, обитающие у гидротермальных источников на дне океана. Рибосомы были очищены из этих бактерий.
• Метод кристаллизации: Для формирования кристаллов к рибосомам добавляли специально подобранные полимеры, а также антибиотик — фузидиевую кислоту, которая "запирает" EF-G на рибосоме.
• Преодоление сложности: Предыдущие попытки кристаллизовать рибосомы вместе с EF-G приводили к его вытеснению из кристаллов. Команда смогла визуализировать комплекс, только "сбрив" часть рибосомы. Модификация бактериального гена, кодирующего эту часть, позволила сформировать стабильные кристаллы с EF-G.

Научное значение:

Новая структура показывает, что EF-G тесно взаимодействует с частями рибосомы, что объясняет, как он продвигает "конвейер" синтеза белка вперед без "соскальзывания" рамки считывания. Это открывает путь для изучения взаимодействий рибосомы с другими белками, которые занимают то же место, что и EF-G.

Дальнейшие исследования:

Один из авторов работы, Кристин Данхэм, в своих исследованиях в Университете Эмори изучает, как вирусы (например, ВИЧ), захватывая рибосомы, используют особые уловки, заставляющие "конвейер" соскальзывать, а также как другие антибиотики и токсичные белки взаимодействуют с частями рибосомы.

Источник: Emory University