Ученые раскрыли ключевую роль адгезии плазмалеммы к клеточной стенке в рисе и гены, которые за нее отвечают

Исследование, опубликованное в Nature Plants, показало, что новый семейство белков растений, названное GAPLESS, опосредует адгезию (сцепление) между клеточной стенкой и плазматической мембраной в полоске Каспари — барьере в эндодерме корня. Эта адгезия критически важна для контроля транспорта питательных веществ и роста риса.

Корень растения, подобно кишечнику животных, контролирует поступление воды и питательных веществ. Однако из-за наличия клеточной стенки клетки эндодермы не могут формировать прямые "плотные контакты". Вместо этого у растений есть уникальная структура клеточной стенки — полоска Каспари (CS), состоящая из гидрофобного лигнина.

Еще в 1935 году было обнаружено, что плазматическая мембрана, прилегающая к CS (CS-домен, CSD), плотно с ней сцеплена. Эта адгезия чрезвычайно прочна, но ее молекулярная основа и значение для растений оставались неясными на протяжении почти века.

Ключевые открытия исследования:

• Идентификация нового белкового семейства: С помощью биоинформатического анализа в рисе было обнаружено семейство из трех ранее не охарактеризованных генов. Кодируемые ими белки имеют N-концевой лектиновый домен (LE) и богатый глицином (G), аланином (A) и пролином (P) C-конец. Семейство назвали GAPLESS.
• Функциональная важность: Нокаут гена gapless1 приводил к дефектам роста и ионного гомеостаза (снижение высоты растения, урожайности, уровня ионов K⁺, повышение Ca²⁺). Двойной мутант gapless1/2 демонстрировал катастрофические фенотипы: урожайность менее 3%, а содержание калия всего 10% от дикого типа. Это указало на важность белков и функциональную избыточность генов.
• Причина дефекта — не в полоске Каспари: Барьерная функция эндодермы у мутантов была нарушена, но накопление лигнина в CS не страдало. Более того, CS у двойного мутанта была даже шире и прочнее.
• Нарушение адгезии: Электронная микроскопия показала, что адгезия между CS и CSD ослаблена у мутанта gapless1, а у двойного мутанта gapless1/2 около половины адгезионных контактов полностью отсутствовало, а оставшиеся были сильно сужены. Это доказало, что белки GAPLESS необходимы для адгезии.
• Молекулярный механизм: Белки GAPLESS локализуются в CS, а белок OsCASP1 — в CSD. Они сильно взаимодействуют, формируя стабильный комплекс GAPLESS-OsCASP. Таким образом, GAPLESS, встроенный в клеточную стенку, и OsCASP, встроенный в мембрану, "сшивают" их, предотвращая свободную диффузию воды и ионов в корне.

Значение работы: Исследование разрешает вековую загадку о механизме адгезии в полоске Каспари и подтверждает её ключевую роль для питания и роста растений. Эти знания важны для повышения эффективности использования минеральных питательных веществ и расшифровки механизмов устойчивости растений к засолению и засухе, поскольку CS играет vital role в избирательном поглощении и ответе на стрессы.