Высокое разрешение раскрывает механизм транспорта цинка
Улучшение разрешения всего на 0,1 нанометра (1 ангстрем) позволило ученым из Брукхейвенской национальной лаборатории (США) не просто увидеть атомную структуру белка-транспортера цинка, но и предложить механизм его работы. Результаты опубликованы 13 сентября 2009 года в журнале Nature Structural & Molecular Biology.
Ключевые открытия:
- С помощью рентгеновской кристаллографии на источнике синхротронного излучения NSLS была определена структура белка с разрешением ниже 3 Å, что сделало видимыми отдельные атомы.
- Ученые наблюдали, как белок связывает и транспортирует ионы цинка.
- Эксперименты с флуоресцентными зондами и модификацией структуры показали, что связывание цинка внутри клетки запускает механизм автoregуляции.
Предложенный механизм:
Связывание цинка вызывает шарнирное движение двух электростатически отталкивающихся участков белка внутри клетки. Это приводит к конформационным изменениям в трансмембранной части белка, что, в свою очередь, выталкивает избыточные ионы цинка через мембрану наружу. Таким образом, белок поддерживает стабильный уровень цинка в клетке.
Значение исследования:
- Медицина: Понимание механизма открывает мишени для лекарств, регулирующих уровень цинка, что может помочь в лечении заболеваний, связанных с его дисбалансом (например, судорожные расстройства, диабет).
- Фундаментальная наука: Полученные данные могут быть применимы к другим белкам, транспортирующим металлы, и связанным с ними заболеваниям.
- Биоэнергетика: Изучение подобных белков в хлоропластах растений может помочь понять, как они поддерживают баланс цинка, необходимый для фотосинтеза и оптимального роста биомассы для производства биотоплива.
Перспективы: Будущие исследования направлены на выяснение того, как именно белок «выталкивает» ионы через мембрану. Еще большей детализации поможет новый источник света NSLS-II, который будет в 10 000 раз ярче нынешнего.