Ученые выяснили, что управляет сборкой нановолокон из чередующихся пептидов
Исследователи подтвердили возможность создания двухслойных нановолокон, состоящих из упорядоченного ряда чередующихся пептидов, и определили, почему эти пептиды автоматически собираются в такую структуру. Это фундаментальное открытие открывает путь к созданию нановолокон с заданным чередованием пептидов (по типу "ABAB") для различных биомедицинских применений.
Пептиды — это небольшие белки, состоящие из коротких цепочек аминокислот. Известно, что пептиды могут самособираться в нановолокна, состоящие из бета-слоев. Однако обычно такая сборка происходит между идентичными молекулами — молекула A соединяется с другой молекулой A.
Новая работа доказывает не только то, что чередующиеся пептиды могут формировать бета-слои по схеме ABAB, но и объясняет, почему это происходит.
Методология исследования
Для работы команда использовала три взаимодополняющих подхода:
- Эксперимент (Университет Флориды): Лаборатория Грега Худаллы создала пептиды CATCH(+) и CATCH(-), обеспечила их совместную сборку и провела эксперименты, давшие общее представление о системе.
- ЯМР-анализ (Технологический институт Джорджии): Команда Ананта Паравасту использовала твердотельный ЯМР (NMR) для точного измерения относительного положения атомов и молекул в бета-слоях.
- Компьютерное моделирование (Университет штата Северная Каролина): Группа Кэрол Холл провела вычислительные симуляции, чтобы определить движущие силы поведения, наблюдавшегося в экспериментах.
Что управляет сборкой?
На формирование чередующейся структуры влияют несколько сил:
- Электростатические взаимодействия: Один тип пептида (CATCH(+)) имеет положительный заряд, а другой (CATCH(-)) — отрицательный. Притяжение разноименных зарядов и отталкивание одноименных приводит к чередующемуся порядку пептидов в цепочке.
- Гидрофобные взаимодействия: Некоторые аминокислоты в каждом пептиде гидрофобны, а другие — гидрофильны. Гидрофобные участки стремятся соединиться друг с другом, что приводит к наблюдаемому "слоению" — образованию двухслойной структуры бета-слоев.
Значение и перспективы
- Фундаментальное понимание: Работа дает представление о базовых принципах сборки таких систем, которые не встречаются в природе в подобной форме.
- Баланс сил: Для формирования целевой структуры различные молекулярные силы должны быть сбалансированы. Слишком сильное или слабое взаимодействие может привести к беспорядку или отсутствию структуры.
- Биомедицинский потенциал: Системы совместно собирающихся пептидов перспективны для приложений, где к пептидам A или B можно прикрепить функциональные белки (например, ферменты для создания каталитических каркасов, влияющих на химию организма в локализованных областях).
Как отмечают авторы, созданные структуры, хотя и впечатляющие, пока не столь точны и сложны, как природные биологические структуры. Однако это важный шаг в понимании и конструировании новых биоматериалов.