Роль окисленных остатков триптофана в ремонте повреждённого белка фотосистемы II
Фотосинтез — фундаментальный биологический процесс преобразования световой энергии в химическую энергию растениями, содержащими хлорофилл. Первая реакция фотосинтеза происходит в фотосистеме II (PSII) на тилакоидной мембране хлоропласта. PSII включает комплекс белков, в том числе реакционные центры D1 и D2.
Высокий уровень световой энергии может вызывать фотоокислительное повреждение PSII, особенно белка D1. Повреждённый белок D1 расщепляется протеазой FtsH, после чего синтезируется новый. Однако механизм распознавания повреждённого белка оставался неизвестным.
Исследовательская группа под руководством профессора Ватару Сакамото из Института науки о растениях и ресурсов (IPSR) Университета Окаяма, Япония, использовала комбинацию методов биотехнологии растений и масс-спектрометрии для изучения механизма ремонта.
Методы и результаты
Учёные исследовали роль окисленных остатков аминокислоты триптофана (Trp) в белке D1, в частности N-концевого остатка Trp-14. Они изучали окислительную посттрансляционную модификацию (OPTM) Trp-14 у мутантных видов Arabidopsis и Chlamydomonas, а также применяли молекулярную динамику (компьютерное моделирование).
Было обнаружено, что избыток света окисляет:
- 2 остатка Trp в D1 у Arabidopsis
- 4 остатка Trp в D1 у Chlamydomonas
Эта OPTM служит меткой для распознавания и деградации белка D1 протеазой FtsH. У мутантов Arabidopsis, лишённых FtsH, наблюдалось больше окисленных остатков Trp в D1. Замена Trp-14 на фенилаланин (Phe) в D1 у Chlamydomonas ускоряла деградацию белка FtsH.
Значение исследования
Профессор Сакамото отмечает: «Это исследование показывает, что окислительная модификация специфических аминокислот может помогать в распознавании повреждённого белка и запуске механизма ремонта. Понимание функциональных аспектов, поддерживающих фотосинтез, важно для глобальной среды, а повышение эффективности фотосинтеза может способствовать созданию более устойчивых сортов сельскохозяйственных культур в будущем».