Как молекулярные двигатели поддерживают жизнь: открыт механизм "демона Максвелла" в ферментах

В новой статье в журнале Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics профессор Чарли Картер впервые детально описал, как фермент триптофанил-тРНК-синтетаза (TrpRS) работает по принципу "демона Максвелла" — гипотетического существа, нарушающего второй закон термодинамики.

Ключевой механизм: взаимосвязанное стробирование

• Фермент TrpRS использует энергию универсального клеточного топлива — АТФ (аденозинтрифосфата).
• Его задача — гарантировать, что при сборке белка всегда вставляется правильная аминокислота триптофан.
• Работа зависит от согласованного движения гибких частей белка (доменов) и гидролиза АТФ.
• Картер показал, что эти процессы жёстко взаимозависимы: гидролиз АТФ не может произойти без движения доменов, а движение доменов невозможно без гидролиза АТФ. Этот двусторонний контроль он назвал "взаимосвязанным стробированием".

Аналогия с часовым механизмом

Этот принцип аналогичен спусковому механизму в механических часах. Два "затвора" (стробирующих условия) работают как две пластины, позволяя главной шестерёнке двигаться строго по одному зубцу за раз и только в одном направлении, преобразуя энергию в упорядоченное движение.

Значение открытия

• Механизм объясняет, как живые системы с высокой эффективностью преобразуют химическую энергию топлива (АТФ, ГТФ) в полезную работу: сокращение мышц, синтез молекул или передачу сигналов.
• Семейство GTPаз включает множество известных онкогенов; мутации, нарушающие их "спусковой механизм", могут приводить к раку.
• Учёные 75 лет знали о существовании подобных механизмов в ферментах, имитирующих "демона Максвелла", но впервые описаны точные детали их работы.

"Вероятно, большинство или все молекулярные моторы и сигнальные устройства, использующие АТФ или ГТФ, обладают сопоставимыми механизмами стробирования", — считает Картер.