Учёные нашли молекулярную подсказку к сложной загадке ауксиновой сигнализации у растений
Растения формируют огромное разнообразие форм листьев, контролируя распределение гормона ауксина, который определяет скорость деления и удлинения клеток. Однако один гормон может создавать множество паттернов благодаря сложному взаимодействию семейств белков, которые либо усиливают, либо подавляют сигнал ауксина.
Лаборатории Страдер и Джез из Вашингтонского университета в Сент-Луисе обнаружили ключевую особенность одного из белков этой сети, что может помочь понять всю систему. В выпуске Proceedings of the National Academy of Sciences от 24 марта они сообщают, что смогли кристаллизовать ключевой транскрипционный фактор ARF7 и определить его структуру.
Оказалось, что домен взаимодействия этого белка сворачивается в плоскую «лопасть» с положительно и отрицательно заряженными поверхностями. Эти поверхности позволяют белкам соединяться, как магниты, образуя длинные цепи (олигомеры).
«У нас есть некоторые свидетельства, что белки образуют цепи и в растительных клетках, и в растворе», — говорит старший автор Люсия Страдер, PhD. Изменяя длину этих цепей, растения могут тонко настраивать клеточный ответ на ауксин, создавая детализированные узоры, например, зубчатые доли листа кинзы.
Комбинаторный взрыв
В моделируемом растении Arabidopsis thaliana система включает 5 транскрипционных факторов, активирующих гены при наличии ауксина (ARF), и 29 белков-репрессоров (Aux/IAA), которые блокируют транскрипционные факторы. Третье семейство белков помечает репрессоры на уничтожение.
«Разные комбинации этих белков присутствуют в каждой клетке, — говорит Страдер. — Некоторые комбинации взаимодействуют сильнее других, а некоторые транскрипционные факторы также взаимодействуют друг с другом».
Строго с математической точки зрения, возможны 3 828 комбинаций ауксин-связанных белков Arabidopsis (если взаимодействует только по одному белку каждого типа).
Сюрприз в структуре
Кристаллизовав ARF7, учёные обнаружили, что два его домена сворачиваются вместе, образуя единый PB1 домен. Этот домен имеет магнито-подобную область взаимодействия с положительно и отрицательно заряженными гранями.
Белки-репрессоры, как предсказано, имеют идентичные PB1 домены. Они присоединяются к одной или другой стороне PB1 домена транскрипционного фактора, блокируя его работу. Эксперименты показали, что для репрессии активности ауксина репрессор должен быть присоединён к обеим граням PB1 домена.
Это означает, что предыдущая модель (простоявшая 15 лет), в которой один репрессор связывался с одним транскрипционным фактором, неверна. «Мы также не можем ограничить взаимодействия только двумя молекулами. Их могут быть сотни, насколько мы знаем», — отмечает Страдер.
В кристалле Корэсика пять PB1 доменов ARF7 соединились, образовав пентамер. «Мне нравится думать о PB1 доменах как о магнитах. Как магниты, они могут соединяться «спина к спине», формируя длинные цепи», — говорит Страдер.
«Но нам нужно поставить рядом с этим звёздочку, — добавляет Дэвид Корэсик, первый автор статьи, — потому что возможно, это артефакт кристаллографии, и в живых растениях это работает иначе».
Однако оба учёных подозревают, что это не артефакт. Страдер указывает, что сложность ауксиновой сигнализации возрастала по мере эволюции растений. У простого растения, мха Physcomitrella patens, меньше сигнальных белков, чем у сложного растения, такого как соя.
«Вероятно, это говорит о том, что для растения критически важно модулировать ауксиновую сигнализацию, иметь правильное количество в каждой клетке, балансировать позитивный и негативный рост», — говорит Корэсик.
«Разница между растениями и животными, — заключает Страдер, — в том, что у растений есть жёсткие клеточные стенки. Поэтому когда растительная клетка решает делиться или удлиняться, это необратимое решение, вот почему оно так жёстко контролируется».