Как митохондрии изгибают свои мембраны

Под гладкой внешней оболочкой митохондрий скрывается сложно изогнутая внутренняя мембрана. Она содержит множество инвагинаций, похожих на горлышко бутылки, которые расширяются в удлинённые полости (кристы). Узкая форма входа или поры в кристу ("кристное соединение") позволяет отделять внутрикристное пространство и накапливать там молекулы. Например, цитохром c, важный сигнальный белок в программируемой клеточной смерти (апоптозе), хранится в этом компартменте. При запуске апоптоза поры расширяются, и цитохром c высвобождается в цитозоль.

Понимание того, как на молекулярном уровне регулируется диаметр пор и форма внутренней мембраны, имеет большое значение для лучшего понимания функции митохондрий в целом. Группа профессора Андреаса Райхерта в сотрудничестве с другими исследовательскими командами недавно идентифицировала два белка, связанных антагонистическим образом, которые важны для управления структурой внутренней мембраны.

В текущем выпуске Journal of Cell Biology Рабл, Субанье и др. сообщают о своих поисках медленно растущих мутантов пекарских дрожжей с деформированными митохондриями. В результате они обнаружили белок Fcj1 ("Formation of crista junction protein 1"), который встроен во внутреннюю мембрану и накапливается в кристных соединениях. При повышенной экспрессии Fcj1 количество кристных соединений возрастает. Без этого белка кристные соединения отсутствуют, а внутренняя кристная мембрана образует внутренние параллельные стопки везикул.

С другой стороны, исследователи обнаружили, что регулярные сборки (суперкомплексы) F₁F_O-АТФазы — белкового комплекса, необходимого для снабжения клетки энергией, — накапливаются на кончиках крист, но менее распространены в кристных соединениях. Кроме того, Fcj1 и F₁F_O-АТФаза, по-видимому, выполняют противоположные функции. Действительно, Fcj1 снижает образование F₁F_O-суперкомплексов.

"Мы предполагаем, что Fcj1 обеспечивает возможность мембране принимать отрицательную кривизну, в то время как суперкомплекс F₁F_O-АТФазы индуцирует положительный изгиб", — интерпретирует результаты Андреас Райхерт. "Это чрезвычайно интересно, поскольку мы впервые выяснили, как регулируется ультраструктура митохондрий и какие компоненты вообще определяют структуру кристных соединений".

Источник: Университет Гёте во Франкфурте.