Ферменты как двойные агенты: открыт новый механизм модификации белков
Международная команда исследователей из Германии, Франции и Финляндии обнаружила восемь новых ацетилтрансфераз в хлоропластах растений и выявила их неожиданную двойную каталитическую активность.
Ключевое открытие
- Объект: Ферменты (ацетилтрансферазы) в хлоропластах модельного растения Arabidopsis thaliana.
- Суть: Обнаруженные ферменты катализируют
два разных типа ацетилирования белков:
- N-концевое ацетилирование (перенос ацетильной группы на N-конец белка).
- Ацетилирование лизина (перенос на остаток лизина).
- Значение: Ранее считалось, что разные ацетилирования управляются разными ферментами. Открытие показывает новую сложность ферментативной машинерии.
Методы и доказательства
- Идентификация: С помощью белковых баз данных и анализа субклеточной локализации в хлоропластах обнаружено новое семейство ацетилтрансфераз GNAT.
- Подтверждение активности: Количественная масс-спектрометрия показала, что эти ферменты активны в обоих типах ацетилирования.
- Генетическая проверка: При генетическом отключении одного из ферментов оба процесса ацетилирования нарушались.
Перспективы и значение
- Новый уровень сложности: Результаты предполагают, что и другие ферменты в эукариотических клетках могут обладать подобной "двойной активностью".
- Функция в фотосинтезе: Для одного из новых ферментов уже доказана важная роль в фотосинтезе.
- Долгосрочная цель: Понимание процессов, управляемых ацетилированием, и потенциальное повышение эффективности фотосинтеза.
Исследование опубликовано в журнале Molecular Systems Biology.