Новые данные об атомном строении биологических фотосенсоров

Исследовательские группы Янне Ихалайнена (Университет Ювяскюля) и Себастьяна Вестенхоффа (Гётеборгский университет) выяснили, как меняется атомная структура бактериальных фотосенсоров красного света при его восприятии. Исследование раскрывает структурные изменения в белке фитохроме при освещении.

«Результаты — уникальная демонстрация способности белков к структурным изменениям в разных фазах их работы. Это помогает понять, как функционируют биологические фотосенсоры. Моделирование и использование белка для других приложений становится намного проще, когда известны структуры белков, их изменения и скорость изменения», — говорит профессор Ихалайнен.

Функция некоторых биологических фотосенсоров уже используется в других областях науки, особенно в нейронауках. Используя реакции, управляемые светом, можно достичь новых прорывов в клеточных биологических исследованиях и, например, в медицинских приложениях, таких как фототерапия и молекулярная диагностика.

Организмы используют фотосенсорные белки для восприятия света на разных длинах волн. Например, у млекопитающих в глазах есть белки родопсина. Фитохромы, одни из фотосенсорных белков растений, грибов и бактерий, чувствительны к красному свету. Функция этих фотосенсоров была известна уже в 1970-х и 1980-х годах, но их механизмы работы на молекулярном уровне до сих пор неизвестны.

Пионерский метод исследования

Для изучения структурных изменений этого довольно крупного белкового комплекса в растворе использовали метод time-resolved wide-angle X-ray scattering (TR-WAXS). Этот метод относительно нов, и в данном исследовании успешное сочетание экспериментальных данных с молекулярно-динамическим моделированием позволило отследить детальные структурные изменения белка.

«Мы надеемся, что другие группы, использующие TR-WAXS, также протестируют аналогичный метод анализа данных», — говорит Ихалайнен.

Светочувствительные структуры фитохрома были изучены как в кристаллической форме, так и в растворе. Из кристаллических структур видно, что небольшое движение отдельных атомов (масштаб 0,1–0,2 нм), вызванное поглощением света, усиливается до крупных структурных изменений (3 нм) во всем белковом комплексе. Этот механизм усиления позволяет передавать световой сигнал от одного белка к другому очень быстро и с высокой точностью воспроизведения. В свою очередь, этот процесс передачи сигнала инициирует изменения на клеточном уровне в организме.