Биофизика: Порядок в хаосе

Сокращение скелетных мышц основано на скольжении белковых филаментов внутри саркомеров — структурных единиц мышечного волокна. Внутри каждого саркомера находится набор моторных филаментов, плотность которых различается в разных областях. Ранее учёные полагали, что сила мотора меняется в зависимости от нагрузки на филамент в мышце, но недавние исследования показали, что сила мотора фактически остаётся постоянной во время мышечного сокращения. Однако оставалось неясным, как именно эта постоянная сила поддерживается в хаотичной системе.

Бин Чен из Института высокопроизводительных вычислений A*STAR и Хуацзянь Гао из Университета Брауна (США) построили модель, иллюстрирующую процесс сокращения скелетных мышц и показывающую, как постоянная сила может поддерживаться белковыми моторами.

Два ключевых белка в мышечном сокращении — актин и миозин. Миозин приводит систему в движение, образуя толстый филамент из множества моторов, которые «захватывают», связываются и скользят вдоль более тонких актиновых филаментов во время сокращения. Было показано, что это «захватывающее» и скользящее движение по своей природе довольно хаотично, прикрепление и высвобождение происходят случайным образом. Когда вес объекта создаёт нагрузку на филаменты (например, при попытке что-то поднять), мышцы должны сокращаться, требуя от белковых моторов генерации силы, противоположной нагрузке.

Чен и Гао создали новую модель мышечного волокна, чтобы продемонстрировать, как работают силы сокращения. «Наша модель разработана для саркомера, — объясняет Чен. — Мы рассматриваем тонкий филамент как упругий стержень под действием силы филамента, который приводится в движение множеством стохастических миозиновых моторов, преобразующих химическую энергию гидролиза аденозин-5'-трифосфата (ATP) в накопленную упругую энергию, а затем функционирующих как качающиеся рычаги».

Результаты показывают, что уникальный способ, которым миозиновые моторы случайным образом прикрепляются к актину и отсоединяются от него, в сочетании с упругими свойствами моторов, генерирует постоянную силу по всему саркомеру. При более высокой нагрузке на филамент к актину прикрепляется больше миозиновых моторов, но общая сила мотора остаётся постоянной.

«Этот механизм регуляции может существовать в различных биологических процессах и существенно индуцирует порядок в хаотической системе, — объясняет Чен. — Наша модель также может быть адаптирована для изучения поведения других структур актомиозинового комплекса, что является частью наших планов на будущую работу в этой области».