Взаимодействие посттрансляционных модификаций белков регулирует стрессовые реакции

Метилирование и S-нитрозилирование на основе оксида азота (NO) — высококонсервативные посттрансляционные модификации белков, регулирующие различные биологические процессы, включая реакции на абиотический стресс. Однако молекулярные механизмы этого явления изучены плохо.

Группа доктора Цзо Цзяньжу из Института генетики и биологии развития (IGDB) Китайской академии наук идентифицировала белок PRMT5, аргинин-метилтрансферазу, как S-нитрозилированный белок в ходе нитропротеомного исследования на Arabidopsis. PRMT5 — высококонсервативный фермент, катализирующий симметричное диметиллирование аргинина в различных белках, включая ключевые компоненты сплайсосомы.

Вместе с коллабораторами исследователи обнаружили, что NO в ответ на абиотические стрессы положительно регулирует метилтрансферазную активность PRMT5 через S-нитрозилирование по остатку Cys-125. В результате S-нитрозилирование PRMT5 по Cys-125 усиливает симметричное диметиллирование аргинина. Это приводит к правильному сплайсингу специфичных пре-мРНК генов, связанных со стрессом, и в конечном итоге повышает устойчивость к стрессу. Важно, что S-нитрозилирование по Cys-125 необходимо для опосредованных NO стрессовых реакций, регулируемых PRMT5.

Эти результаты определяют молекулярную связь, через которую растения транслируют вызванные стрессом сигналы NO в аппарат метилирования белков в ответ на изменения окружающей среды. Исследование под названием "Nitric oxide regulates protein methylation during stress responses in plants" недавно было опубликовано онлайн в журнале Molecular Cell.