Эволюция белков подчиняется биофизическим принципам
Исследователи из Университета Массачусетса в Амхерсте и Оксфордского университета изучили, как два типа малых белков теплового шока (HSPs) — Класс I и Класс II — эволюционировали из одного общего предка более 400 миллионов лет назад.
Эволюционная загадка
- Растения, от мхов до цветковых, имеют оба типа малых HSPs с разными функциями.
- Их предки, водоросли, имели только один тип.
- В процессе выхода растений на сушу произошла дупликация гена, что привело к появлению двух типов белков. Это дало эволюционное преимущество.
Биофизический барьер
Малые HSPs функционируют не поодиночке, а собираются в комплексы — додекамеры из 12 идентичных субъединиц.
- После дупликации белки были идентичны и могли собираться вместе.
- Со временем они накопили различия, которые теперь полностью предотвращают их совместную сборку (co-assembly) в смешанные комплексы.
Ключевое открытие
Используя биохимические, биофизические методы и компьютерное моделирование, ученые выяснили причину:
- Способность к сборке определяется не только зонами непосредственного контакта белков.
- Критическую роль играют удаленные от контакта области, влияющие на подвижность белков до сборки и на общую энергетику конечной структуры.
- Расчеты показали, что образование додекамер из одинаковых субъединиц энергетически выгодно, а смешанные комплексы — нет.
Значение работы
- Эволюционный принцип: Физические принципы (энергетика, структура) ограничивают и направляют эволюцию белковых функций.
- Важность для растений: Редкость в природе крупных комплексов из идентичных субъединиц (как додекамеры HSPs) подчеркивает их особую важность для защиты растений.
- Перспективы дизайна белков: Понимание этих принципов полезно для создания новых функциональных белковых комплексов.
Исследование подтверждает, что два класса малых HSPs играют очень разные роли в клетке, а их точный механизм защиты растений от стресса требует дальнейшего изучения.