Исследование проливает свет на происхождение генетического кода
Анализ ферментов, которые присоединяют аминокислоты к транспортным РНК (тРНК) — операции, лежащей в основе трансляции белка, — позволил получить новые данные об эволюционном происхождении современного генетического кода. Результаты опубликованы в журнале PLOS ONE.
Исследователи сосредоточились на аминоацил-тРНК-синтетазах — ферментах, которые «считывают» генетическую информацию, заложенную в молекулах тРНК, и присоединяют к ним соответствующие аминокислоты. После того как тРНК «заряжена» своей аминокислотой, она доставляет её к рибосоме — клеточной «рабочей платформе», на которой белки собираются по одной аминокислоте за раз.
Синтетазы присоединяют аминокислоты с помощью высокоэнергетических химических связей, которые ускоряют последующее образование новых пептидных (белковых) связей. Синтетазы также обладают мощными редакторскими способностями: если к тРНК добавлена неправильная аминокислота, фермент быстро разрывает эту связь.
«Синтетазы являются ключевыми интерпретаторами и арбитрами того, как информация нуклеиновых кислот переводится в информацию аминокислот», — сказал Густаво Каэтано-Аноллес, профессор растениеводства и биоинформатики Университета Иллинойса, руководивший исследованием.
Исследователи использовали подход, разработанный в лаборатории Каэтано-Аноллеса, для определения относительного возраста различных областей белков, называемых доменами. Они исходят из простого предположения: домены, которые встречаются лишь у нескольких организмов, вероятно, моложе доменов, используемых более широко. Наиболее универсальные домены — те, что есть у организмов со всех ветвей древа жизни, — вероятно, самые древние.
Анализ показал, что домены, которые присоединяют аминокислоты к тРНК (и редактируют ошибки), являются более древними, чем домены, распознающие участок тРНК (антикодон), который указывает синтетазе, какую аминокислоту должна нести данная тРНК.
«Примечательно, что мы также обнаружили, что самые древние домены синтетаз были структурно аналогичны современным ферментам, участвующим в нерибосомном синтезе белка, и другим ферментам, способным образовывать дипептиды», — сказал Каэтано-Аноллес.
Учёные выдвигают гипотезу, что древний синтез белка мог осуществляться ферментами, похожими на современные синтетазы, возможно, в сочетании с древними тРНК.
Затем исследователи проанализировали закономерности часто используемых дипептидов в последовательностях современных белков. «Анализ выявил удивительный факт: самые древние белковые домены были обогащены дипептидами с аминокислотами, кодируемыми самыми древними синтетазами. И эти древние дипептиды присутствовали в жёстких областях белков».
Домены, появившиеся после возникновения генетического кода (что Каэтано-Аноллес связывает с появлением антикодона тРНК), «были обогащены дипептидами, присутствовавшими в высоко гибких областях». Таким образом, появление генетики связано с гибкостью белков.
«Наше исследование предлагает объяснение, почему существует генетический код», — сказал Каэтано-Аноллес. Генетика позволила белкам «стать гибкими, приобретя тем самым целый мир новых молекулярных функций».