Белки находят путь с помощью адресной метки и проводника

Большинству вновь произведённых белков в клетке необходимо транспортироваться в нужное место, прежде чем они смогут начать работать. Чтобы белки нашли свой путь, у них есть встроенный сигнал — своего рода адресная метка. Кроме того, им помогает частица-проводник, которая направляет их к клеточной мембране. В новом исследовании, опубликованном в журнале Nature Structural and Molecular Biology, учёные из Университета Умео (Швеция) показывают, как работает это взаимодействие.

Расчёты показывают, что каждая человеческая клетка содержит примерно миллиард молекул белка. Другими словами, внутри клетки тесно, и порядок должен поддерживаться. Более того, вновь созданные белки часто нужно транспортировать с места их производства к месту выполнения их задач. У этих белков есть своего рода адресная метка — сигнальная последовательность, которая указывает, в какое место внутри или снаружи клетки их нужно доставить. Этот транспорт должен работать безупречно, чтобы поддерживать порядок в клетке, а также для того, чтобы клетка могла общаться с окружающей средой. Если белок окажется не в том месте, это может привести к серьёзным заболеваниям, таким как муковисцидоз.

Способность транспортировать белки в большинстве случаев напрямую связана с функцией SRP (signal-recognizing particle) — частицы, распознающей сигнал. SRP связывается с сигнальной последовательностью и направляет её вместе с присоединённым белком к клеточной мембране. Ключевым вопросом для исследователей было то, как именно работает взаимодействие между сигнальной последовательностью и SRP.

Учёным из Умео удалось создать детальную картину первого шага этого белкового транспорта, изучив комплекс сигнальной последовательности, связанной с SRP. Использованная ими технология называется рентгеновской кристаллографией. Группа уже показывала базовую структуру SRP в нескольких предыдущих исследованиях. Благодаря этому они смогли напрямую сравнить структуру SRP с направляющей сигнальной последовательностью и без неё.

«Структурные изменения оказались значительно больше, чем предполагалось ранее. Они дают нам детальные объяснения того, какую роль SRP играет в транспорте белков. Эти структурные особенности также могут служить моделью того, как SRP функционирует на различных этапах белкового транспорта», — объясняет Элизабет Зауэр-Эриксон, профессор кафедры химии.

Теперь исследователи переходят к попыткам изучить следующий транспортный механизм. Например, они хотят ответить на вопросы о том, что заставляет связанную сигнальную последовательность отпустить SRP и как сигнальная последовательность вместе с присоединённым к ней белком может пройти через мембрану.